PROTEINE DOLCI: POTENZIALE SOSTITUTO DEI DOLCIFICANTI ARTIFICIALI IPOCALORICI

Negli ultimi decenni, nota è la crescita esponenziale di pazienti affetti da malattie legate al consumo di zucchero, quali obesità e diabete, una minaccia per la salute dell’umanità. Il diabete mellito, diffuso prevalentemente negli Stati Uniti e India, è una malattia cronica causata da un deficit (ereditario o acquisito) nella produzione di insulina o nell’inefficacia dell’insulina prodotta. Dolcificanti artificiali ipocalorici come Saccarina, Aspartame, Ciclamato e AcesulfameK sono utilizzati in tutto il mondo da pazienti affetti da tali malattie, basti pensare alla Saccarina che è stata usata per secoli per addolcire cibi e bevande e come alternativa durante la carenza di zucchero tra le due guerre mondiali. Recentemente però, si è scoperto, abbiano effetti collaterali a lungo termine. Pur di non rinunciare ai vantaggi offerti da tali sostanze sintetiche, nel 2005 lo scienziato Ravi Kant, professore e direttore dell’ALL INDIA INSTITUTE OF MEDICAL SCIENCES, rilevò proteine naturali, aventi capacità di modificare il gusto e il dolce pur non attivando richiesta di insulina, identificando in esse, potenziali sostituti dei dolcificanti artificiali ipocalorici attualmente disponibili. Finora sono note 7 proteine dolci e modificanti il gusto, vale a dire: Brazzeina, Thaumatina, Monelina, Curculina, Mabinlina, Miraculina e Pentadina. Le proteine dolci sfruttano, per la loro azione, il recettore del gusto di T1R2- T1R3, proteina chemiorecettrice situata nei microvilli delle cellule sensoriali. Gli esseri umani rilevano il gusto con le cellule recettrici, raggruppate nelle papille gustative. Ogni papilla gustativa ha un poro che si apre sulla superficie della lingua consentendo alle molecole e agli ioni presi in bocca di raggiungere le cellule recettrici all'interno. Il recettore umano T1R2-T1R3, due dei tre membri della classe T1R di recettori, in combinazione come un eterodimero, riconosce la dolcezza naturale e sintetica mentre T1R1-T1R3 riconosce il gusto umami. L’interazione delle proteine dolci al recettore avviene in maniera differente rispetto ai composti di piccolo peso molecolare. L’interazione tra ligando-recettore comporta un considerevole cambiamento conformazionale di quest’ultimo. Il recettore privo di ligando esiste come due diverse strutture, forma libera I, la conformazione 'a riposo' con due protomeri aperti, e forma libera II, quasi identica alla forma complessata. Il meccanismo suggerito da queste strutture, mostra che il recettore è in equilibrio dinamico tra le sue due forme e che il legame del ligando stabilizzi il dimero "attivo". Ci sono quindi due modi per attivare il recettore: complessare la forma I con il ligando appropriato (dolcificante a basso peso molecolare per il recettore T1R2-T1R3) o mediante spostamento dell'equilibrio tra forma libera I e forma libera II a favore di quest’ultima. Negli ultimi anni sono state raccolte informazioni riguardo alle proprietà strutturali caratteristiche di queste proteine dolci ma i residui chiave sulla superficie della proteina responsabile dell’attività biologica non sono stati ancora identificati con certezza per nessuna di esse. Lo studio condotto nel recente 2005 dal professore Ravi Kant, fa emergere la speranza che si riesca a risolvere più approfonditamente le strutture delle stesse proteine e del recettore su cui agiscono. Ad oggi però, non sono ancora emerse informazioni aggiuntive che possano offrire una loro maggiore efficacia. Il pensiero rimane così invariato: le proteine dolci, migliaia di volte più dolci del saccarosio e con un basso valore calorico, si assicurano il titolo di “ottimi sostituti ai dolcificanti artificiali” per tutti i pazienti affetti da malattie legate al consumo di zucchero.